As proteínas são um componente essencial na dieta, necessárias para o crescimento e desenvolvimento de animais e humanos. Em termos nutricionais, a função básica das proteínas é de fornecer quantidade adequada de aminoácidos para o organismo (FRIEDMAN, 1996).
De acordo com REEDS (2000), a divisão dos aminoácidos em duas classes distintas, indispensáveis (ou essenciais) e dispensáveis (não essenciais), tem sido convencionalizada a mais de 60 anos. Esta classificação é definida em termos nutricionais e de acordo com a função dos aminoácidos de fornecerem condição adequada de crescimento e armazenamento proteico.
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Assim os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente em dois grupos: indispensáveis (essenciais) e dispensáveis (não-essenciais). São definidos como aminoácidos essenciais, os nove aminoácidos cujos esqueletos de carbono não podem ser sintetizados pelo organismo, necessitando de fontes externas (dieta) para a síntese protéica não existindo via de síntese em humanos.
Estes aminoácidos são disponíveis para a célula tendo como função manter a velocidade e taxa de crescimento normal (MILLWARD, 1994 & REEDS, 2000). Em situação metabólica restrita, alguns destes aminoácidos essenciais podem ser sintetizados por precursores, que possuam estrutura molecular similar, como por exemplo, a metionina que pode ser sintetizada por transaminação de cetoácidos análogos ou por remetilação da homocisteína. Neste sentido, as células de humanos são capazes de sintetizar leucina, isoleucina, valina, fenilalanina e metinonina. No entanto, não podemos considerar estas vias como novas vias de síntese uma vez que os cetoácidos de cadeia ramificada e a homocisteína são originários de aminoácidos de cadeia ramificada (leucina, isoleucina e valina) e metionina. Dessa forma, de acordo com REEDS, (2000) os verdadeiros aminoácidos essenciais são treonina, lisina e, talvez, triptofano.
Em contraste, têm-se os não essenciais que segundo LAIDLAW & KOPPLE (1997), são aminoácidos normalmente sintetizados no organismo a partir de outros aminoácidos ou de outros metabólitos de complexos nitrogenados. Segundo REEDS, (2000), o ácido glutâmico e a serina são os verdadeiros representantes desta classe e os principais precursores dos demais aminoácidos. Além disso, estes aminoácidos podem ser retirados da dieta sem prejudicar a saúde ou bloquear o crescimento.
Finalizando, têm-se os aminoácidos condicionalmente essenciais, que segundo definição de LAIDLAW & KOPPLE (1997) são classificados em seis: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina. Estes aminoácidos são sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas especiais. Essa definição caracteriza que em condições normais o organismo pode sintetizar estes aminoácidos para alcançar a necessidade metabólica (HARPER, 1983 & SMITH, 1990).
Em contrapartida, segundo REEDS (2000), os aminoácidos condicionalmente essenciais (arginina, cisteína, prolina e talvez glicina) são utilizados quando o suprimento de um aminoácido na dieta torna-se limitado em função de necessidade para regeneração de tecidos. Estas limitações são: 1º) a síntese destes aminoácidos necessita de um outro aminoácido que promova a doação de um carbono ou um doador de um grupo acessório, como os grupos dos sulfurados e o grupo da cisteína; 2º) alguns aminoácidos podem ser sintetizados somente em alguns tecidos. Por exemplo, a síntese de prolina e arginina é dependente do metabolismo intestinal; 3º) algumas evidências sugerem que a síntese dos aminoácidos condicionalmente essenciais depende da quantidade adequada de precursores bem como de precursores adequados.
A Tabela 1 apresenta a classificação dos aminoácidos, segundo a recomendação de macronutrientes pela DRI (Dietary Reference Intake) (THE ACADEMIES PRESS, 2005).
Como referenciar este post?
CINTRA, Patricia. Aspectos nutricionais e metabólicos das proteínas. Post 417. Nutrição Atenta. 2023.
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